Análisis in sílico a nivel proteico de la estructura de presenilina-1 en homínidos.
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Date
2022
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Volume Title
Publisher
Unilasallista Corporación Universitaria, Editorial Lasallista
Abstract
Las placas amiloides son uno de los marcadores neuropatológicos de la enfermedad de Alzheimer, formadas por fragmentos peptídicos que se depositan, derivados del corte proteasa de la enzima γ-secretasa, de la cual presenilina-1 es la subunidad con el sitio activo, es posible investigar a nivel evolutivo que sucede con esta proteína en una muestra de homínidos. Materiales y métodos: se hace un estudio de biología estructural para evaluar cambios en la estructura de las proteínas modeladas con el software Phyre2 y alineamientos de secuencia primaria con Jalview de los homínidos Pongo abelii, Pan troglodytes, Pan paniscus, Gorilla gorilla, Homo sapiens y dos especies usadas en ensayos biológicos como Macaca fascicularis, Macaca mulatta. Resultados: se encontró que las secuencias primarias de la isoforma 467 presentaron porcentajes de identidad muy altos con T-Coffee 2.0 de 99,57 % de promedio, dentro de su secuencia primaria en el alineamiento por pares y a nivel tridimensional, con el algoritmo Needleman-Wunsch, se encontraron ligeros cambios en la estructura a nivel de los lazos, pero muy conservada entre las especies, lo que también se vio reflejado en valores de desviación estándar de los modelos menor a 5 Å. Conclusiones: Finalmente, no se encontraron cambios significativos a nivel estructural en la proteína con la función proteasa, por lo que para la muestra de homínidos, no hubo cambios evolutivos por lo menos para esta proteína y como perspectiva.
Description
Keywords
Unilasallista Corporación Universitaria, Genética, Presenilina-1, Homínidos, Proteína, Alineamiento